BCAA+ Electrolytes - Puls Nutrition
BCAA+ Electrolytes - Puls Nutrition
- Formule de BCAA haut de gamme au ratio 2:1:1, comprenant les acides aminés essentiels L-Leucine, L-Isoleucine et L-Valine
- Intervient dans le métabolisme musculaire, favorisant la récupération et la reconstruction des fibres musculaires après l'effort.
- Contient des électrolytes essentiels pour lutter contre la déshydratation et prévenir la perte de performances liée à l'effort.
- Les BCAA, acides aminés essentiels, sont indispensables
Caractéristiques
Caractéristiques
BCAA+Electrolyte de Puls Nutrition est une combinaison de BCAA de haute qualité de ratio 2.1.1 constitués de 3 acides aminés essentiels à chaîne ramifiée (L-Leucine, L-isoleucine et L-Valine) intervenant dans le métabolisme musculaire et notamment au niveau de la récupération et reconstruction des fibres musculaires après l'effort.
Les Bcaa+ Electrolyte contiennent également des électrolytes, des sels minéraux indispensables lors de la perte d'eau et de minéraux via la transpiration, il permet de lutter contre la déshydratation ainsi que prévenir la perte de performances liée à la déshydratation.
Ces trois acides aminés sont dits "essentiels" car l'organisme humain est incapable de les synthétiser à vitesse suffisante. Pour subvenir à nos besoins, il est ainsi nécessaire de les apporter via l'alimentation. Ils sont aussi appelés "acides aminés à chaîne ramifiée" ou BCAA (branched-chain amino acid).
Ces BCAA présentent un intérêt en nutrition sportive puisqu'ils sont les seuls acides aminés dont la première étape de dégradation est assurée par les muscles. En d'autres termes, ce sont les premiers à être dégradés lors d'un effort musculaire. Ils représentent au moins 1/3 des acides aminés indispensables entrant dans la composition des protéines musculaires. De fait, ces acides aminés ont de nombreux intérêts et bienfait relatifs à l'optimisation de la synthèse musculaire, mais aussi au métabolisme énergétique et hormonal. Malheureusement, la législation actuelle ne nous autorise pas à communiquer sur les bienfaits des BCAAs. Nous vous invitons à effectuer vos recherches sur le site de références scientifiques : Pubmed.
Ingrédients
Ingrédients
Quand prendre ses BCAA ?
Il existe peu de recherches comparant les avantages de la prise de BCAA ou d'autres suppléments protéiques à un moment donné par rapport à un autre, par exemple avant l'exercice ou après. Mais voici ce qu’on peut retirer des observations scientifiques à l’heure actuelle.
Une petite étude préliminaire a comparé l'effet de la prise de BCAA avant l'entrainement VS après. Dans cette étude, de jeunes hommes ont pris 10 g de BCAA avant un exercice de renforcement du bras non dominant. Ils ont ressenti moins de douleurs musculaires après l'exercice et des marqueurs sanguins de dommages musculaires plus faibles que ceux qui ont pris les BCAA après la même méthodologie d’entrainement [1].
Une autre étude disponible pour comparaison est une étude qui a donné à des hommes haltérophiles 25 g d'isolat de protéine de lactosérum (fournissant 5,5 g de BCAA environ) juste avant ou juste après leurs séances, pendant 10 semaines. Dans cette étude, les deux groupes ont obtenu les mêmes améliorations en termes de composition corporelle et de force [2].
Et est-ce que la prise de BCAA pendant la séance est intéressante ? Cette question a fait l'objet de quelques études dans le cadre de l'entraînement d'endurance, comme la course de fond et le cyclisme.
193 hommes participants à un marathon ont pris 16 g de BCAA pendant l'épreuve, mais leurs performances n’ont pas différé des participants sous placebo [3].
→ Donc actuellement, il n’existe pas de preuve formelle et factuelle indiquant un intérêt de prendre ses BCAA à un moment ou un autre de la journée. Prenez-les tout simplement quand vous le souhaitez.
En quelle quantité ?
Comme toujours, les recommandations en BCAA varient en fonction de pas mal de facteurs : le sexe, le poids, le mode de vie… Il n’y a d’ailleurs pas de recommandations établies par les instituts français de la santé. Il existe cependant des recommandations de consommation protéique journalière, et comme les protéines sont composées d’acides aminés (dont la leucine, l’isoleucine et la valine), on peut estimer que l’apport en BCAA est atteint avec une consommation suffisante de protéines tous les jours.
Cependant, le NIH (National Institute of Health) [4] soutient qu’un régime adapté contenant suffisamment de protéines peut facilement fournir 10 à 20 g de BCAA par jour. Et prendre 20 g supplémentaires de BCAA par jour sous forme de suppléments semble être sans danger. Le dosage optimal pour les hommes se situerait autour de 12 à 20 g par jour, tandis que pour les femmes, ce serait plutôt 9-12 g. Pour vous donner une idée selon votre poids, ce serait 200 mg par kg de poids de corps.
Donc, en théorie, la consommation de BCAA à partir de sources alimentaires est généralement suffisante pour la plupart des gens, afin d’atteindre les seuils recommandés.
Pour qui ?
Les BCAA sont destinés à tous dans le sens où tout le monde a besoin d'en consommer pour préserver ses fonctions physiologiques, que ce soit via une source alimentaire ou en supplément.
Pour autant, dans le cadre de la supplémentation, ce sont essentiellement les sportifs qui sont ciblés, car les besoins journaliers standards en acides aminés sont couverts avec une alimentation équilibrée. Dans l’onglet “science”, nous débattons de l’intérêt intrinsèquement anabolique des acides aminés, mais nous accordons sur leur propriété sur la récupération post-entrainement. Dès lors, les BCAA sont un complément intéressant pour tout sportif souhaitant récupérer plus efficacement de ses entrainements, ou pour les personnes souhaitant compléter plus facilement leur apport en acides aminés.
Sources
- Schoenfeld BJ, Aragon A, Wilborn C, Urbina SL, Hayward SE, Krieger J. Pre- versus post-exercise protein intake has similar effects on muscular adaptations. PeerJ. 2017 Jan 3;5:e2825. doi: 10.7717/peerj.2825. Erratum in: PeerJ. 2017 Aug 1;5: PMID: 28070459; PMCID: PMC5214805.
- Blomstrand E, Hassmén P, Ekblom B, Newsholme EA. Administration of branched-chain amino acids during sustained exercise--effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1991;63(2):83-8. doi: 10.1007/BF00235174. PMID: 1748109.
- Fedewa MV, Spencer SO, Williams TD, Becker ZE, Fuqua CA. Effect of branched-Chain Amino Acid Supplementation on Muscle Soreness following Exercise: A Meta-Analysis. Int J Vitam Nutr Res. 2019 Nov;89(5-6):348-356. doi: 10.1024/0300-9831/a000543. Epub 2019 Apr 2. PMID: 30938579.
- Dunford M, Coleman EJ. Ergogenic aids, dietary supplements, and exercise. In: Rosenbloom CA and Coleman EJ, eds. Sports Nutrition: A Practice Manual for Professionals. 5th ed. Chicago IL: Academy of Nutrition and Dietetics, 2012:128-61.
Bienfaits
Bienfaits
Qu’est-ce que c’est ?
Les BCAA (Branched Chain Amino Acids) sont des acides aminés à chaîne ramifiée. C’est-à-dire qu’ils possèdent une structure chimique similaire avec une chaine de carbones liée entre eux. Ils regroupent trois acides aminés essentiels : la leucine, l'isoleucine et la valine. Ces acides aminés sont considérés comme essentiels car le corps ne peut pas les produire lui-même et ils doivent donc être apportés par l'alimentation.
Les BCAA sont largement connus et utilisés par les pratiquants de musculation et les sportifs plus généralement. Comme débattu dans la partie science, ils jouent de nombreux rôles dans l’organisme, que ce soit via une prise alimentaire ou en supplément :
- Récupération musculaire
- Apports énergétiques
- Production énergétique
- Régulation de la glycémie
- Croissance/Anabolisme musculaire
Les sources
Alors qu’aucun complément alimentaire sera un jour indispensable, ces 3 acides aminés le sont pour de très nombreuses raisons biologiques. Et comme notre corps n’est pas capable de les produire par lui-même, nous devons les consommer via notre alimentation de tous les jours.
Voici quelques sources naturelles de BCAA:
- Viande, volaille et poisson (bœuf, poulet, dinde, saumon)
- Œufs
- Lait, fromage et yaourt
- Haricots et lentilles
- Tofu et tempeh
- Noix et graines (graines de citrouille, cacahuètes)
- Grains entiers (riz brun, quinoa)
- Légumes (épinards, brocolis)
En bref, le meilleur moyen de consommer suffisamment de BCAA est d'adopter un régime alimentaire équilibré, comprenant de bonnes sources de protéines. Nous voyons dans la partie science si l’alimentation est réellement suffisante.
Science
Science
Alors que les BCAAs, leucine, isoleucine et valine sont essentiels à la survie de notre organisme, un débat existe sur le faut de savoir si en prendre en supplément est d’un réel intérêt. Ils sont souvent commercialisés en tant que supplément pour favoriser la croissance musculaire, la récupération et les courbatures après l'exercice. Autrement dit, de très belles promesses pour un sportif qui veut progresser le plus efficacement possible. Alors chez Labz, pas de bla-bla, on vous explique tout avec l’appui de la science.
Du métabolisme aux fonctions des BCAA.
Les BCAA jouent un rôle crucial dans le métabolisme azoté et des protéines en particulier, ainsi que dans la production d'énergie. Leur métabolisme implique plusieurs réactions et voies enzymatiques bien spécifiques.
Lors de l'ingestion, les BCAA sont principalement absorbés dans l'intestin grêle par le biais d'un système de transport actif dépendant du sodium. Ce processus implique le transporteur B0AT1 et est régulé par la disponibilité d'autres acides aminés. Une fois absorbés, les BCAA sont transportés par la circulation sanguine vers différents tissus [1].
Les BCAA sont essentiellement catabolisés dans les tissus extra-hépatiques, et en particulier dans les muscles squelettiques. L'étape initiale du catabolisme des BCAA implique des réactions chimiques de transamination réversibles catalysées par l'aminotransférase à chaîne ramifiée (BCAT). Les enzymes BCAT transfèrent le groupe aminé des BCAA à l'α-cétoglutarate, formant ainsi des α-cétoacides à chaîne ramifiée (BCKA) et du glutamate [2].
Les BCKA produis lors de la transamination sont ensuite métabolisées par le complexe BCKDH (Branched-chain α-keto acid dehydrogenase complex). Ce complexe enzymatique catalyse la décarboxylation oxydative des BCKA, formant des dérivés d'acyl-CoA (intermédiaires d'acyl-CoA). Comme pour les autres acides aminés, l’oxydation complète des acides aminés branchés donne des produits qui sont glucoformateurs et/ou cétogènes, donc précurseurs de glucose et/ou de corps cétoniques. La valine donne du succinyl-CoA et est alors considérée comme glucoformatrice ; l’isoleucine dérive en succinyl-CoA et en acétyl-CoA, qui sont respectivement glucoformateur et cétogène ; et la leucine entraîne la formation d’acétyl-CoA et d’acétoacétate (qui peut être métabolisé à nouveau pour former de l’acétyl-CoA). La leucine est donc totalement cétogène.
Le métabolisme de la leucine génère également du ß-hydroxy ß-méthylbutyrate (HMB), qui représente une pièce maitresse de la croissance musculaire. En effet, l’atrophie des muscles due à des lésions musculaires ou à des pathologies telles que le cancer, la septicémie et le SIDA etc... est due en grande partie à l’activité de la voie ubiquitine-protéasome : une voie métabolique très active dans la dégradation des protéines.
MAIS, le HMB semble inhiber cette voie, ainsi que le système de dégradation des protéines par autophagie et par catabolisme lysosomal. En plus de ça, il stimule avec la leucine la synthèse des protéines par le biais de mTOR.
L’insuline, ainsi que l’acide aminé leucine (qui agit en soi comme un sécrétagogue de l’insuline [c’est-à-dire qu’il stimule la sécrétion d’insuline]), jouent d’autres rôles dans la stimulation de la synthèse protéiques via la stimulation de la cible de la rapamycine chez les mammifères (mTOR). mTOR est un imposant complexe de protéines de type kinases (transférase de groupe phosphate) qui se compose de deux unités : le complexe 1 (mTORC1) et le complexe 2 (mTORC2).
Son nom étrange provient de ce qui l’inhibe. En effet, la rapamycine est un immunosuppresseur produit par une bactérie, capable d’inhiber le complexe mTOR chez les mammifères.
mTORC1 est la seule composante des deux, essentielle à la protéosynthèse et même à l’anabolisme dans son ensemble par le biais de complexes et d’activités multiprotéiques. L’activité de mTORC1 est influencée par de multiples facteurs, dont l'insuline, la leucine, et de plus en plus de papiers mentionnent un métabolite de la leucine : le HMB. Ce complexe participe à la captation d’AA, c’est-à-dire qu’il est sensible au taux d’AA dans la cellule. En faible concentration intracellulaire d’AA, mTORC1 est inhibé. Inversement, en présence de quantités plus élevées d’acides aminés, l’activité de la kinase mTORC1 augmente. Les signaux de mTORC1 favorisent la synthèse des composants régulateurs et des enzymes clés nécessaires à la traduction des ARNm en protéines. Cependant, le stress oxydatif et la privation énergétique (ratio ATP/ADP faible) régulent négativement l’activité de mTOR ! C’est d’ailleurs sur ces constats que repose principalement l’argumentaire associant BCAA et prise de muscle.
La leucine est aussi l’un des rares acides aminés qui sont complètement oxydés dans le muscle pour produire de l’énergie. Son catabolisme génère plus de molécules d’ATP (toute proportion gardée) que le glucose.
→ En résumé, les fonctions des BCAA :
Néoglucogenèse et régulation de la glycémie :
Les BCAA peuvent être convertis en intermédiaires qui participent à la gluconéogenèse, le processus par lequel le nouveau glucose est synthétisé dans le foie. Pendant les périodes de jeûne ou d'exercice prolongé, les BCAA peuvent être utilisés comme substrat pour la néoglucogenèse, ce qui contribue à maintenir la glycémie et à fournir de l'énergie à l'organisme.
Production d'énergie et performance pendant l'exercice :
Découlant de la fonction précédente, pendant l'exercice, les BCAA peuvent servir de source d'énergie. Les muscles squelettiques peuvent oxyder les BCAA pour produire de l'adénosine triphosphate (ATP), la monnaie énergétique des cellules. L'oxydation des BCAA aide à préserver les réserves de glycogène dans les muscles et peut contribuer aux performances d'endurance.
Synthèse des protéines et croissance musculaire :
Les BCAA, en particulier la leucine, jouent un rôle crucial dans la stimulation de la synthèse des protéines musculaires et la promotion de la croissance musculaire. La leucine active la voie de signalisation mTOR, un régulateur clé de la synthèse des protéines dans le muscle squelettique. L'activation de mTOR conduit à l'initiation de la traduction et à la synthèse subséquente de nouvelles protéines musculaires.
Que dit la science sur la prise de BCAA en poudre ?
La question de savoir si les suppléments de BCAA valent la peine d'être pris dépend de l'objectif principal de la prise justement.
Anabolisme musculaire : Comme on l’a vu, une des fonctions principales de la leucine est de stimuler la production de nouvelles protéines via l’activation de mTOR. Une chose est donc sûre, la leucine est impliquée dans la production de nouvelles protéines musculaires. Mais, est-ce qu’en prendre plus potentialise l’anabolisme musculaire ?
Très gros débat, des données tendent vers le oui, d’autres plutôt vers le non. Par exemple, une étude a montré que la supplémentation en BCAA n'augmentait pas la synthèse des protéines musculaires ou la masse musculaire chez les jeunes adultes en bonne santé [2]. Mais sur d’autres études animales, c’est l’inverse. Il a été démontré que la supplémentation en BCAA augmente la phosphorylation de mTOR et de la protéine ribosomale S6 kinase 1 (S6K1), qui jouent un rôle important dans la régulation de la croissance musculaire [3]. D’autant plus que, chez l’Homme adulte, une étude qui a examiné la relation dose-réponse entre l'ingestion de leucine et la synthèse des protéines musculaires. Ils ont constaté qu'un seuil minimum de 2 à 3 grammes de leucine par repas était nécessaire pour maximiser la synthèse des protéines musculaires [4].
Donc, on ne sait pas ? Ce qu’on peut dire, c’est que rien n’est significatif actuellement quant aux observations du potentiel anabolique des BCAA. Ou du moins, rien n’indique que les BCAA sont plus anaboliques qu’un bon taux de protéines. Mais physiologiquement, les BCAA sont bels et bien impliqués dans ce processus. Il faut distinguer l’effet naturel, de l’effet suivant une prise accrue en BCAA. Autrement dit, les BCAA en poudre auront un effet anabolique si vous n’en apportez pas suffisamment via l’alimentation solide. Par contre, au-delà des besoins normaux, il n’y a pas de consensus scientifique soutenant un effet “boostant” des BCAA dans la prise de muscle.
Pour autant, il convient de mentionner que chaque individu est différent et possède un potentiel anabolique propre. Même si aucune promesse ne peut être tenue, il est possible que ces 3 AA aient un effet positif chez certains. Alors testez, et voyez si vous déjouez les observations scientifiques !
Santé générale : Les BCAA sont des nutriments essentiels qui peuvent être obtenus à partir d'un régime alimentaire standard. Si vos apports alimentaires sont faibles en protéines, il peut être intéressant de complémenter avec des BCAA, bien que ce soit une voie alternative.
Récupération et réduction des courbatures : Certaines études suggèrent que les BCAA peuvent atténuer les courbatures et aider à la récupération après l'exercice, mais l'effet n'est peut-être pas significatif pour justifier leur prise dans cette optique [5]. D'autres travaux récents indiquent que la supplémentation en BCAA modifie le schéma de production des cytokines liées à l'exercice, entraînant un détournement de la réponse immunitaire, qui aurait un potentiel inflammatoire moindre [6].
Finalement, une revue a cumulé les 37 effets recueillis dans 8 études publiées entre 2007 et 2017, et indique que la supplémentation en BCAA réduit les “douleurs musculaires d'apparition différées” après un entraînement physique. C’est d’ailleurs la donnée scientifique la plus signifiante dans ce champ précis de supplémentation en BCAA [9].
Perte de poids : Les BCAA peuvent contribuer à la perte de poids en réduisant l'appétit et en augmentant le métabolisme, mais des recherches supplémentaires sont nécessaires pour confirmer cet effet [7].
EN BREF
Bien que les BCAA soient principalement consommés pour leur supposé effet anabolique, les données scientifiques ne soutiennent pas encore ces propos. Pour autant, la prise de BCAA n'est certainement pas inutile ! L'effet recherché n'est juste pas le bon. Moins vendeur que la prise de muscle, les effets sur une meilleure récupération sont eux soutenus par la science. D'autant plus qu'une bonne récupération est un vecteur essentiel à la performance et au développement musculaire sur le long-terme. Autrement dit, si la fatigue musculaire après l'effort ne vous dérange pas ou ne vous préoccupe pas, les BCAA ne sont probablement pas faits pour vous. Mais si c'est l'inverse, il pourrait être très intéressant de les inclure dans votre routine, à n'importe quel moment de la journée.
Sources
- Brosnan, J. T., & Brosnan, M. E. (2006). Branched-chain amino acids: enzyme and substrate regulation. The Journal of Nutrition, 136(1 Suppl), 207S–211S.
- Churchward-Venne, T.A., Burd, N.A., Mitchell, C.J., West, D.W.D., Philp, A., Marcotte, G.R., Baker, S.K., Baar, K. and Phillips, S.M. (2012), Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men. The Journal of Physiology, 590: 2751-2765. https://doi.org/10.1113/jphysiol.2012.228833
- Zheng L, Wei H, Cheng C, Xiang Q, Pang J, Peng J. Supplementation of branched-chain amino acids to a reduced-protein diet improves growth performance in piglets: involvement of increased feed intake and direct muscle growth-promoting effect. Br J Nutr. 2016 Jun;115(12):2236-45. doi: 10.1017/S0007114516000842. Epub 2016 Apr 15. PMID: 27079773.
- Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM, Hector AJ, Mitchell CJ, Moore DR, Stellingwerff T, Breuille D, Offord EA, Baker SK, Phillips SM. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014 Feb;99(2):276-86. doi: 10.3945/ajcn.113.068775.
- Wolfe RR. Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? J Int Soc Sports Nutr. 2017 Aug 22;14:30. doi: 10.1186/s12970-017-0184-9. PMID: 28852372; PMCID: PMC5568273.
- Negro M, Giardina S, Marzani B, Marzatico F. Branched-chain amino acid supplementation does not enhance athletic performance but affects muscle recovery and the immune system. J Sports Med Phys Fitness. 2008 Sep;48(3):347-51. PMID: 18974721.
- “MaxQ Nutrition ® Intra-Workout White Papers.” (2017).
- Ra SG, Miyazaki T, Kojima R, Komine S, Ishikura K, Kawanaka K, Honda A, Matsuzaki Y, Ohmori H. Effect of BCAA supplement timing on exercise-induced muscle soreness and damage: a pilot placebo-controlled double-blind study. J Sports Med Phys Fitness. 2018 Nov;58(11):1582-1591. doi: 10.23736/S0022-4707.17.07638-1. Epub 2017 Sep 22. PMID: 28944645.
- Fedewa MV, Spencer SO, Williams TD, Becker ZE, Fuqua CA. Effect of branched-Chain Amino Acid Supplementation on Muscle Soreness following Exercise: A Meta-Analysis. Int J Vitam Nutr Res. 2019 Nov;89(5-6):348-356. doi: 10.1024/0300-9831/a000543. Epub 2019 Apr 2. PMID: 30938579.
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